Трипсин і хімотрипсин - два ключових ферменту в перетравленні харчових білків. Обидва виробляються та виділяються підшлунковою залозою у вигляді зимогенів, тобто у неактивній формі; попередник зимогену трипсину називається трипсиногеном, а хімотрипсину - хімотрипсиногеном.
Трипсин і хімотрипсин належать до великої родини протеолітичних ферментів (беруть участь у перетравленні білків) та до підгрупи ендопептидаз. Ці речовини - включаючи шлунковий пепсин та еластазу підшлункової залози - атакують пептидні зв’язки всередині амінокислотного ланцюга, викликаючи менші молекулярні фрагменти. Ферменти, що належать до другої групи - ферменту екзопептидаз, завершують роботу трипсину та хімотрипсину, відриваючи окремі амінокислоти від кінців пептидного ланцюга; до цієї родини належать карбоксипептидази підшлункової залози (А1, А2 і В, які атакують карбоксильний кінець), а також амінопептидази (які атакують амінотермінальний кінець) та дипептидази, які продукуються та секретуються слизовою оболонкою тонкої кишки. подібно до того, що спостерігалося для трипсину (трипсиноген) та хімотрипсину (хімотрипсиноген), секретується підшлунковою залозою у неактивній формі. слизової оболонки дванадцятипалої кишки; більш конкретно, ентеропептидаза специфічна для трипсиногену, який після перетворення в трипсин також активує інші протеолітичні ферменти, включаючи той самий трипсиноген.
Коротко згадаємо, що дванадцятипала кишка - це перша частина тонкої кишки, і що в неї надходять не тільки соки підшлункової залози, але й печінкові (жовч), необхідні для корекції рН та перетравлення ліпідів.
Функціональні відмінності між трипсином та хімотрипсином просто стосуються їх специфічності, тобто здатності розпізнавати та розщеплювати лише зв’язки, утворені певними амінокислотами. Трипсин діє перш за все на пептидні зв’язки, які залучають основні амінокислоти (такі як аргінін та лізин), тоді як хімотрипсин переважно гідролізує зв’язки, що включають тирозин, фенілаланін, триптофан, лейцин та метіонін.
Завдяки різноманітним протеолітичним ферментам, що сприяють кислотності шлунка, білки раціону, спочатку утворені кількома десятками амінокислот, розщеплюються на дипептиди, трипептиди та вільні амінокислоти, які легко всмоктуються з капілярів слизова оболонка кишечника транспортується до печінки.
Трипсин і хімотрипсин у калі
Визначення хімотрипсину та трипсину у фекаліях використовувалося, особливо в минулому, як непряме випробування функціональної здатності екзокринної підшлункової залози. Якщо щось на рівні цієї залози не функціонує належним чином, логічно очікувати зниження синтезу трипсину та хімотрипсину, який також буде мати дефіцит у калі. Тест має хорошу чутливість, але обтяжений реальним ризиком хибнопозитивних та хибнонегативних результатів. Наприклад, застосування проносних засобів знижує концентрацію ферментів у фекаліях, тоді як прийом травних екстрактів підшлункової залози (таких як панкреатин) або овочів (таких як стебла ананаса, папайї, папаїну та бромелаїну) викликає хибнонегативні результати. кишкова флора також незначно впливає на кількість трипсину та хімотрипсину, що надходять у калі у незміненому вигляді; з цієї причини застосування антибіотиків може спричинити хибнонегативні результати; навпаки, за наявності дивертикулезу та інших станів, що сприяють розмноженню бактерій, можна зафіксувати хибнопозитивні результати.
Класичним застосуванням аналізу трипсину та хімотрипсину у калі є виявлення недостатності підшлункової залози у пацієнтів з муковісцидозом. Одним із наслідків цього захворювання є порушення нормального транспорту трипсину та інших травних ферментів від підшлункової залози до дванадцятипалої кишки. ; з цієї причини при народженні стілець дитини з муковісцидозом є особливо компактним, що спричиняє кишкову непрохідність. Отже, в меконії є особливо невелика кількість хімотрипсину та трипсину.
