Пептидний зв'язок - це ковалентний зв'язок, який встановлюється між двома молекулами, коли карбоксильна група однієї реагує з аміногрупою іншої через реакцію конденсації (або зневоднення, що призводить - тобто - до елімінації молекули води) .
Зазвичай пептидний зв'язок утворюється між двома амінокислотами, в результаті чого утворюється дипептид.
Оскільки дипептид у його молекулі все ще містить аміно та карбоксильну групу, він може утворити пептидний зв’язок з третьою амінокислотою, давши початок трипептиду тощо. Коли кількість амінокислот відносно невелика, її називають олігопептидом, а якщо кількість амінокислот збільшується - поліпептидом або білком.
Насправді, незважаючи на рисунок, пептидний зв’язок не є простим типом, а має 60% природу одинарного зв’язку та 40% природу подвійного зв’язку.
У живих організмах утворення пептидного зв’язку каталізується ферментом - пептидилтрансферазою - присутньою у головній субодиниці рибосом.
Білки, що вводяться в раціон, також складаються з амінокислотних ланцюгів, з'єднаних пептидними зв'язками. Під час травлення ці зв’язки руйнуються певними ферментами (пептидазами), присутніми у шлунковому та підшлунковому соках. Поодинокі амінокислоти, щойно поглинені кишечником, виходять з крові і захоплюються клітинами, особливо печінковими, які об’єднують їх за допомогою нових пептидних зв’язків, утворюючи необхідні їм білки (не тільки структурні, але й гормональні, ферментативні). Насправді, у природі існує велика кількість білків з різними фізико -хімічними характеристиками, які випливають із різних властивостей 20 звичайних амінокислот та того, як вони поєднуються в поліпептидному ланцюзі. Просто подумайте, що білок 100 амінокислот, тому відносно невелика, вона може складатися з 20100 = 1,27 х 10130 можливих поліпептидних ланцюгів. Інструкції щодо побудови правильної амінокислотної ланцюга містяться в геномі особини.
