Елементний аналіз білків дає такі середні значення: 55% вуглецю, 7% водню і 16% азоту; зрозуміло, що білки відрізняються один від одного, але їх середній елементний склад мало чим відрізняється від зазначених вище значень .
Конституційно білки-це макромолекули, утворені з природних α-амінокислот; амінокислоти приєднуються через амідний зв'язок, який встановлюється реакцією між аміногрупою а-амінокислоти та карбоксилом іншої а-амінокислоти.
Цей зв'язок (-CO-NH-) також називають пептидним зв'язком, оскільки він пов'язує пептиди (амінокислоти в поєднанні):
отриманий дипептид, оскільки він складається з двох амінокислот. Оскільки дипептид містить вільну аміногрупу на одному кінці (NH2) і карбоксил на іншому (COOH), він може вступати в реакцію з однією або кількома амінокислотами і подовжувати ланцюг як справа, так і зліва, з тією ж реакцією видно вище.
Послідовність реакцій (які, до речі, не такі вже й прості) може тривати нескінченно довго: поки не з’явиться полімер поліпептид або білок. Відмінність пептидів від білків пов’язана з молекулярною масою: зазвичай для молекулярної маси вище 10 000 ми говоримо про білки.
Зв’язування амінокислот разом для одержання навіть невеликих білків є складним завданням, хоча нещодавно був розроблений автоматичний метод виробництва білків з амінокислот, який дає чудові результати.
Отже, найпростіший білок складається з 2 амінокислот: за міжнародною конвенцією впорядкована нумерація амінокислот у структурі білка починається з амінокислоти з вільною а-аміногрупою.
кодування цього білка), що має незначні хімічні труднощі.
Можна було визначити впорядковану послідовність амінокислот шляхом деградації Едмана: білок реагує з фенілізотіоціанатом (FITC); спочатку α-аміно-азотний дублет атакує фенілізотіоціанат, утворюючи похідне тіокарбамілу; згодом отриманий продукт циклізується, даючи похідне фенілтіогіддантоїну, яке є флуоресцентним.
Едман розробив машину під назвою секвенсор, яка автоматично регулює параметри (час, реактиви, рН тощо) для деградації та забезпечує первинну структуру білків (за це він отримав Нобелівську премію).
Первинної структури недостатньо для повної інтерпретації властивостей білкових молекул; вважається, що ці властивості істотно залежать від просторової конфігурації, яку схильні приймати молекули білка, згортаючись різними способами: тобто припускаючи те, що було визначено як вторинну структуру білків.
Вторинна структура білків мерехтить, тобто має тенденцію розпадатися при нагріванні; потім білки денатурируют себе, втрачаючи багато своїх характерних властивостей. Окрім нагрівання вище 70 ° С, денатурація також може бути викликана опроміненням або дією реагентів (наприклад, від сильних кислот).
Денатурація білків внаслідок теплового ефекту спостерігається, наприклад, при нагріванні яєчного білка: видно, що він втрачає свій драглистий вигляд і перетворюється на нерозчинну білу речовину. Однак денатурація білків призводить до руйнування їх вторинної структури, але залишає їх первинну структуру незмінною (з’єднання різних амінокислот).
Білки набувають третинної структури, коли їх ланцюг, хоча він і залишається гнучким, незважаючи на вигин вторинної структури, згинається таким чином, що породжує викривлене тривимірне розташування у формі твердого тіла. За третинну структуру відповідають, перш за все, дисульфідні зв'язки, які можуть бути встановлені між цистеїном -SH, розсіяним уздовж молекули.
Четвертинна структура, з іншого боку, належить лише білкам, утвореним двома або більше субодиницями. Гемоглобін, наприклад, складається з двох пар білків (тобто у всіх чотирьох білкових ланцюгах), розташованих у вершинах тетраедра так, щоб утворилася сферична структура; чотири білкові ланцюги утримуються разом іонними силами нековалентні зв’язки.
Іншим прикладом четвертинної структури є структура інсуліну, яка, здається, складається з шести білкових субодиниць, розташованих попарно у вершинах трикутника, у центрі якого два атоми цинку.
Волокнисті білки
Це білки з певною жорсткістю і мають набагато довшу вісь, ніж інші; волокнистий білок, присутній у більшій кількості в природі, - це колаген (або колаген).
Волокнистий білок може мати різні вторинні структури: α-спіраль, β-лист і, у випадку колагену, потрійну спіраль; α-спіраль є найбільш стабільною структурою, за якою слідує β-лист, тоді як найменш стабільною з трьох є потрійна спіраль.
праворуч якщо слідом за основним каркасом (орієнтованим знизу вгору) здійснено рух, подібний до вкручування правого гвинта; поки спіраль знаходиться з ліва рука якщо рух аналогічний закручуванню лівостороннього гвинта.У правій α-спіралі -R-заступники амінокислот перпендикулярні до основної осі білка і звернені назовні, тоді як у лівій- рукою a -спіралі -R замісники звернені всередину. Праворукі а-спіралі більш стійкі, ніж лівосторонні, тому що між ваті -R c "менше взаємодії та менше стеричних перешкод. Усі а-спіралі, знайдені в білках, є декстроротальними.
Структура α-спіралі стабілізується за допомогою водневих зв'язків (водневих містків), які утворюються між карбоксильною групою (-C = O) кожної амінокислоти та аміногрупою (-NH), знайденої пізніше у чотирьох залишках лінійна послідовність.
Прикладом білка, що має структуру α-спіралі, є кератин для волосся.
Подовжуючи структуру α-спіралі, здійснюється перехід від α-спіралі до β-листа; також тепло чи механічне навантаження дозволяють переходити від α-спіралі до структури β-листа.
Зазвичай у білку структури β-листів близькі один до одного, оскільки міжланцюгові водневі зв’язки можуть бути встановлені між частинами самого білка.
У волокнистих білках більшість білкової структури організовано в α-спіралі або β-листі.
Глобулярні білки
Вони мають майже сферичну просторову структуру (через численні зміни напрямку поліпептидного ланцюга); деякі частини буття можна простежити до структури α-спіралі або β-аркуша, а інші частини не можна віднести до цих форм: розташування не випадкове, а організоване та повторюване.
Білки, про які йдеться досі, є речовинами повністю однорідної конституції: тобто чистими послідовностями комбінованих амінокислот; кажуть про такі білки простий; є білки, що складаються з білкової частини та небілкової частини (групи простати), які називаються білками спряжений.
, у нігтях, в рогівці ока та кришталику ока, між проміжними просторами деяких органів (наприклад, печінки) тощо.
Його структура надає йому особливі механічні можливості; він має велику механічну міцність, пов'язану з високою еластичністю (наприклад, у сухожиллях) або високою жорсткістю (наприклад, у кістках), залежно від функції, яку він повинен виконувати.
Однією з найцікавіших властивостей колагену є його складова простота: він складається приблизно з 30% проліну та приблизно 30% гліцину; решта 18 амінокислот мають ділити лише решту 40% структури білка. Амінокислотна послідовність колагену надзвичайно закономірна: на кожні три залишки третій - це гліцин.
Пролін-це циклічна амінокислота, в якій група R зв’язується з α-аміноазотом, що надає їй певної жорсткості.
Остаточна структура являє собою повторюваний ланцюг, що має форму "спіралі"; всередині колагенового ланцюга водневі зв'язки відсутні. Колаген-це "спіраль лівої руки з кроком (довжина, що відповідає одному повороту спіралі), більшою за" α-спіраль; колагенова спіраль настільки пухка, що три білкові ланцюги здатні обертатися навколо один одного, утворюючи " одиночна мотузка: структура з трійкою спіралей.
Потрійна спіраль колагену менш стабільна, ніж структура α-спіралі та β-аркуша.
Давайте тепер розглянемо механізм, за допомогою якого виробляється колаген; розглянемо, наприклад, розрив кровоносної судини: цей розрив супроводжується незліченною кількістю сигналів з метою закриття судини, таким чином утворюючи згусток.
Для згортання потрібні щонайменше тридцять спеціалізованих ферментів. Після утворення тромбу необхідно продовжити відновлення тканини; клітини поблизу рани також виробляють колаген. Для цього спочатку індукується експресія гена, тобто організми, які, виходячи з інформації гена, здатні виробляти білок (генетична інформація транскрибується на мРНК, яка залишає ядро і досягає рибосом у цитоплазма, де генетична інформація перетворюється на білок). Потім колаген синтезується в рибосомах (він виглядає як спіраль лівої руки, що складається приблизно з 1200 амінокислот і має молекулярну масу близько 150000 д), а потім накопичується в просвітах, де він стає субстратом для ферментів, здатних здійснювати посттрансляційні модифікації (модифікації мови, перекладені як «мРНК); у колагені ці модифікації полягають у гідроксилюванні деяких бічних ланцюгів, особливо проліну та лізину.
Недостатність ферментів, що призводять до цих змін, викликає цингу: це захворювання, яке спочатку викликає розрив судин, поломку зубів, що може супроводжуватися міжкишковими крововиливами та смертю; це може бути викликано постійним вживанням продуктів тривалого зберігання.
Згодом через дію інших ферментів відбуваються інші модифікації, які полягають у глікозидуванні гідроксильних груп проліну та лізину (цукор зв’язується з киснем ОН); ці ферменти знаходяться в інших областях, крім просвіту, тому білок, зазнаючи модифікацій, мігрує всередину ендоплазматичної сітки і потрапляє в мішечки (везикули), які закриваються і відриваються від сітки: всередині них міститься глікозидований про -мономер колагену; останній досягає апарату Гольджі, де окремі ферменти розпізнають цистеїн, присутній у карбокси-кінцевій частині глікозидованого про-колагену, і змушують різні ланцюги наближатися один до одного і утворювати дисульфідні містки: одержуються з’єднані глікозидований про-колаген, і це початкова точка, де три ланцюга, взаємопроникаючи, потім спонтанно, породжують потрійну спіраль. задихаючись, відривається від апарату Гольджі, транспортуючи три ланцюга до периферії клітини, де через фуз іона з плазматичною мембраною триметр виганяється з клітини.
У позаклітинному просторі є окремі ферменти-проколагенові пептидази, які видаляють з виду, вигнаного з клітини, три фрагменти (по одному для кожної спіралі) 300 амінокислот 1 "один, з кінцевої карбоксильної частини та три фрагменти (по одному для кожної спіралі) приблизно по 100 амінокислот кожен, з амінотермінальної частини: залишається потрійна спіраль, що складається приблизно з 800 амінокислот на спіраль, відому як тропоколаген.
Тропоколаген має вигляд досить жорсткої палички; різні тримери асоціюються з ковалентними зв'язками, утворюючи більші структури: мікрофібрили. У мікрофібриллах різні тримери розташовані в шаховому порядку; багато мікрофібрил становлять пучки тропоколагену.
У кістках між колагеновими волокнами є проміжні проміжки, в яких відкладаються сульфати та фосфати кальцію та магнію: ці солі також покривають усі волокна; це робить кістки жорсткими.
У сухожиллях проміжні проміжки менш багаті кристалами, ніж у кістках, тоді як присутні менші білки, ніж у тропоколагені: це надає сухожиллям еластичність.
Остеопороз - це захворювання, спричинене нестачею кальцію та магнію, що унеможливлює фіксацію солей у проміжних ділянках волокон тропоколагену.
